Przytłaczające dowody wskazują, że jest odporny na degradację i utrzymuje się w środowisku przez lata, a proteazy ich nie degradują. Dowody eksperymentalne pokazują, że związki niezwiązane ulegają degradacji w czasie, z drugiej strony granice gleby pozostają na stałym lub wzrastającym poziomie, co sugeruje, że prawdopodobnie gromadzą się one w środowisku.
Grzyby
Białka wykazujące zachowanie typu występują również w niektórych grzybach, co jest przydatne w zrozumieniu ssaków. Wydaje się, że grzyby nie powodują chorób u swoich gospodarzy. U drożdży ponowne fałdowanie białka do takiej konfiguracji jest wspomagane przez białka opiekuńcze, na przykład Hsp104. Wszystkie znane czynniki indukują tworzenie się amyloid fold, w którym białko polimeryzuje do agregatu składającego się z ciasno upakowanych arkuszy beta. Agregaty amyloidu to włókienka, rosnące na ich końcach i replikujące się, gdy pęknięcie powoduje, że dwa rosnące końce stają się czterema rosnącymi końcami. Okres inkubacji chorób zależy od wykładniczego tempa wzrostu związanego z replikacją, który jest równowagą między liniowym wzrostem a rozpadem agregatów.
Zdjęcie 295A | Fibrylowy model propagacji prionów. | Joannamasel w angielskiej Wikipedii / Attribution-Share Alike 3.0 Unported | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Prion_Replication.png) z Wikimedia Commons
Autor : Andreas Vanilssen
Komentarze
Prześlij komentarz